Контрольно- измерительные средства
1. ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ПРОГРАММНЫЕ ВОПРОСЫ ПО БИОХИМИИ
I. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Общие свойства белков, их классификация, значение для животного организма.
2. Заменимые и незаменимые аминокислоты, представители, химическая природа, образование заменимых аминокислот
переаминирование, восстановительное аминирование).
3. Структуры белковых молекул, связи, стабилизирующие структуры белков.
Денатурация. Денатурирующие агенты.
4. Амфотерность и коллоидные свойства белков, значение этих свойств в
поддержании гомеостаза. Реакции осаждения белков, их значение. Скисание и створаживание молока.
5. Протамины, гистоны, свойства, структуры. Сходства и отличие их друг от друга. Значение для животного организма, распространение в природе.
6. Коллагены, эластины, кератины, структуры, аминокислотный состав, свойства, распространение в природе, значение для животного организма
7. Фосфопротеиды молока и другие представители, металлопротеиды. Понятие о строении, свойства, значение для организма.
8. Хромопротеиды, классификация, строение, значение для животного организма. Миоглобин, строение, значение для организма и для диагностики
9. Гемоглобин, строение, значение для организма, свойства, понятие о биосинтезе гемоглобина
10. Истинные гликопротеиды, строение, основные представители, свойства, распространение в природе, значение
11. Гликопротеиды, классификация, строение, основные представители, свойства,
распространение в природе. Протеогликаны, гликозамингликаны, представители, химическая природа, значение для организма
12. Нуклеопротеиды, общая схема строения, основные представители, свойства, роль. Обмен нуклеопротеидов, нарушение их обмена:гиперурикемия и подагра.
13. Мононуклеотиды,нуклеозидтрифосфаты, химическая природа, роль нуклео-тидов и их производных.
14. ДНК, понятие о строении, структуры ДНК, (первичную структуру показать на примере пиримидиновых нуклеотидов), роль для животного организма. Репликация,влияние факторов окружающей среды на репликацию
15. м-РНК, строение, структуры(первичную структуру показать на примере пури новых нуклеотидов), локализация. Понятие о генетическом коде, роль в биосинтезе белка, транскрипция., особенности процессинга
16. т-РНК, р-РНК, строение, структуры (первичную структуру показать на примере пиримидиновых нуклеотидов), понятие о строении рибосомы, роль в биосинтезе белка, транскрипция, особенности процессинга
17. Биосинтез белков, сущность и место протекающих процессов.
18. Молекулярные механизмы генетической изменчивости: молекулярные мутации. Виды мутаций, их роль, репарация поврежденных ДНК.
19. Понятие о наследственных болезнях, механизмах возникновения. Роль вредных факторов в мутагенезе.
20. Строение и функции биологических мембран. Пероксидное окисление липидов мембран в условиях современной экологической нагрузки
II. ФЕРМЕНТЫ И ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН 21. Общие свойства ферментов, механизм их действия.
22. Факторы, влияющие на активность ферментов. Влияние факторов окружающей среды на активность ферментов
23. Конкурентное и неконкурентное, аллостерическое ингибирование и активирование.
24. Классификация и номенклатура ферментов. Общая характеристика классов и основных подклассов.
25. Гидролазы: эстеразы и гликозидазы. Представители, каталитическое действие, место нахождения.
26. Гидролазы: пептидгидролазы. Основные подклассыы, представители, каталитическое действие, местонахождения. Проферменты, механизмы активизации проферментов.
27. Лиазы: представители, общая характеристика, понятие о строении, участие в биологическом процессе.
28. Трансферазы: представители, понятие о строении, каталитическое действие, принцип и диагностичесое значение определения активности аминотрансфераз.
29. Оксидоредуктазы: общая характеристика, представители и участие в окислительно- восстановительных реакциях.
30. Пиридинферменты: строение, химическая природа коферментов, роль в окислительных реакциях.
31. Флавинферменты:строение, химическая природа коферментов, роль в окислительных реакциях.
32. Ферменты цитохромной системы, строение, химическая природа коферментов, роль в биологических процессах.
33. Пероксидазы и каталазы. Понятие о строении, химическая природа коферментов пероксидаз и каталаз. Каталитическое действие.
34. Монооксигеназный комплекс, понятие, характеристика входящих в комплекс ферментов, значение
35. Микросомальное окисление – локализация, ферменты, схема реакций, роль 36. Энергетический обмен, стадии. Указать связь между отдельными этапами.
37. Цикл трикарбоновых кислот, сущность, последовательность реакций, роль ЦТК.
38. Современная теория биологического окисления.
39. Дыхательные комплексы и их роль в биологическом окислении. Строение и роль убихинона и цитохрома С в работе ферментных ансамблей
40. Окислительное фосфорилирование. Связь с биологическим окислением, коэффициент Р/О.
Дыхательный контроль. Разобщение БО и ОФ.
III. ВИТАМИНЫ
41. Общая характеристика и классификация важнейших витаминов. Алиментарные и вторичные гипо- и авитаминозы. Гипервитаминозы. Антивитамины.
42. Тиамин: строение, участие в образовании коферментов, биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
43. Рибофлавин: строение, участие в образовании коферментов, биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
44. Никотинамид: строение, участие в образовании коферментов, биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе. Авитаминоз.
45. Пиридоксин: строение, участие в образовании коферментов, биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
46. Витамин Вс и В12: строение, участие в образовании коферментов, биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе. Авитаминоз.
47. Витамины С и Р: строение, физиологическое действие, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
48. Ретинол: строение, физиологическое действие, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
49. Кальциферол: строение, обменно-активные формы витаминов,биологическое значение, авитаминоз, суточная потребность, распространение в природе.
50. Витамин К, витамин Е витамин Н: понятие о строении,биологическое значение, суточная потребность, распространение в природе.
IV. ОБМЕН УГЛЕВОДОВ
51. Углеводы пищи и их значение. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Превращения продуктов гидролиза углеводов после всасывания. Роль печени в обмене углеводов, исследование нарушения обмена углеводов.
52. Гликогеногенез, гликогенолиз, глюконеогенез: роль этих процессов. Виды гликогенолиза, последовательность реакций, конечные продукты гликогенолиза.
53. Превращение гликогена и глюкозы в клетках, гормональная регуляция этих процессов 54. Пути распада глюкозы в тканях, общее представление, сходство и отличие в
этих процессах.
55. Анаэробный распад глюкозы, последовательность реакций, физиологическое значение, превращение конечного продукта, энергетический баланс.
56. Аэробный распад глюкозы, этапы, последовательность реакций, физиологическое значение, энергетическая ценность.
57. Роль ЦТК, БО, ОФ в обмене веществ.
58. Челночные механизмы, их роль в окислении цитоплазматического НАДН2. Энергетический баланс окисление глюкозы.
59. Глюконеогенез, возможные предшественники, последовательность реакций. Цикл Кори:
физиологическое значение.
60. Превращение пировиноградной кислоты, образовавшейся при гликолизе в тканях. Ферменты, участвующие в превращениях пировиноградной кислоты.
61. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы, сущность, значение, распространение.
62. Конечные продукты обмена углеводов. Реакции, в результате которых они образуются. Выделение.
V. ОБМЕН ЛИПИДОВ
63. Липиды пищи, биологическое значение, превращение и всасывание в желудочно-кишечном тракте. Роль и состав мицелл.
64. Холестерин: химическая природа, производные холестерина. Значение холестерина и его производных, транспорт холестерина в организме.
65. Биосинтез холестерина, последовательность преобразования до образования
мевалоновой кислоты, представление о дальнейших этапах. Роль липопротеидов в обмене холестерина.
66. Полиненасыщенные жирные кислоты, представители, химическая прнирода, значение. Свободно-радикальное окисление этих кислот в клетке
67. Химия желчи. Строение парных желчных кислот и желчных пигментов. Роль
желчных кислот в переваривании и всасывании липидов, качественная реакция на желчные кислоты.
68. Роль стенки кишечника, легких и жировой ткани в обмене липидов.
69. Роль печени в обмене липидов
70. Липогенез, липолиз, липонеогенез, характеристика этих процессов, регуляция обмена липидов.
71. Транспортные формы липидов, особенности состава, роль.
72. Биосинтез липидов в клетках грудной железы, кишечника, печени, жировой ткани.
73. Использование СЖК в анаболических реакциях, b-окисление СЖК, энергетическая ценность b-окисления.
74. Использование глицерина в тканях. Энергетический баланс окисления глицерина.
75. Пути образования ацетил-КоА.
76. Пути использования ацетилКоА
77. Биосинтез кетоновых тел, химическая природа, значение для организма, качественные реакции на кетоновые тела.
78. Биосинтез жирных кислот в организме, последовательность реакций, физиологическое значение.
79. Конечные продукты обмена липидов. Процессы, в результате которых они образуются, выделение.
VI. ОБМЕН БЕЛКОВ
80. Белки пищи, их значение, особенности обмена, азотистый баланс, переваривание белков и всасывание аминокислот в желудочно-кишечном тракте. Роль составных частей желудочного сока в переваривании белков.
81. Химический состав и физические свойства желудочного сока в норме и при патологии.
Исследование желудочного сока.
82. Роль печени в обмене белков, исследование нарушений белок-синтезирующей функции печени 83. Использование аминокислот в тканях.
84. Синтез креатина, судьба в организме. Креатинфосфат. Химическая природа, физиологическое значение. Креатинин.
85. Протеиногенные амины, представители, образование, химическая природа, физиологическое значение. Распад.
86. Превращения безазотистого остатка аминокислот в тканях.
87. Пути образования аммиака в организме.
88. Пути обезвреживания аммиака в организме, место и теория образования мочевины, определение мочевины в плазме крови и моче.
89. Конечные продукты обмена белков, процессы в результате которых они образуются, химическая природа, выделение.
90. Катаболизм гемоглобина в животном организме.
VII. ВОДНО-МИНЕРАЛЬНЫЙ ОБМЕН
91. Биологическая роль воды и ее обмен в организме, регуляция обмена.
92. Обмен натрия и калия в организме. Депонирование, участие в биохимических процессах в организме. Регуляция обмена.
93. Обмен фосфора, кальция, серы, хлора в организме. Депонирование, участие в биохимических процессах в организме. Регуляция обмена кальция и фосфора. Влияние избытка и недостатка 94. Обмен железа, меди и цинка в организме. Депонирование, участие в биохимических процессах в организме. Влияние избытка и недостатка
95. Обмен йода, фтора, кобальта, селена и марганца в организме. Депонирование, участие в биохимических процессах в организме. Влияние избытка и недостатка.
IХ. БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ
96. Биохимия печени, функции. Роль в обмене витаминов и гормонов. Функциональные пробы печени.
97. Важнейшие механизмы обезвреживания веществ в печени. Исследование антитоксической функции печени.
98. Ксенобиотики, понятие, токсические эффекты ксенобиотиков.
99. Первая фаза метаболизма ксенобиотиков. Характеристика ЦхР450.
100. Вторая фаза метаболизма ксенобиотиков (примеры).
101. Экологические аспекты биохимии печени
102. Функциональная схема защиты внутренней среды организма
103. Пластическая и энергетическая функции печени в условиях воздействия экстремальных факторов окружающей среды
X. БИОХИМИЯ КРОВИ
104. Белки плазмы крови, представители, свойства и нормальное содержание в крови. Причины отклонения от нормы. Значение белков крови.
105. Остаточный азот крови. Химическая природа веществ, входящих в эту группу. Виды и причины гиперазотемии, диагностическое значение определения некоторых компонентов остаточного азота.
106. Безазотистые составные части плазмы крови, представители, химическая природа, нормальное содержание безазотистых составных частей, причины отклонения от нормы.
107. Неорганические составные части плазмы крови, значение, нормальное содержание кальция, неорганического и общего фосфора, натрия и калия, причины отклонения от нормы. Кислотно- основное состояние (КОС) крови. Участие составных частей крови в поддержании КОС.
Щелочной резерв. Ацидозы и алкалозы.
XI. БИОХИМИЯ МОЛОКА
108. Молоко, понятие. Химический состав молока. Различия между женским и коровьим молоком 109. Физические свойства молока. Значение отдельных компонентов молока
110. Белки молока. Физико-химические свойства, состав, роль. Альбумины и глобулины молока, их свойства, значение
XII. БИОХИИЯ ПОЧЕК и МОЧИ
111. Биохимия почек, функции. Роль почек в поддержании гомеостаза.
112. Физико-химические свойства и химический состав нормальной мочи
113. Изменение физико-химических свойств при патологии, патологические составные части мочи, причины появления в моче. Качественные реакции на нормальные и патологические
части мочи XIII. РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ГОРМОНЫ
114. Гормоны, классификация по химической природе, общие свойства. Нейрогуморальная регуляция обмена веществ. Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функции органов.
115. Понятие о строении клеточной мембраны и рецепторов гормонов (на примере рецепторов, расположенных на цитоплазматической мембране и внутриклеточно).
116. Регуляция обмена веществ через аденилатциклазную систему.
117. Регуляция обмена веществ через гуанилатциклазную систему.
118. Регуляция обмена веществ через кальций-кальмодулиновую систему.
119. Регуляция обмена веществ через повышение проницаемости мембран (на примере механизма действия инсулина)
120. Регуляция обмена веществ через активирование генов (второй механизм действия гормонов).
Индукция и репрессия синтеза белков в организме человека.
121. Протеинкиназы, их виды (А, G, С). Строение и роль
122. Внутриклеточные посредники (цАМФ, цГМФ, кальций-кальмодулин, ИТФ, ДАГ), образование, значение.
123. Гормоны щитовидной железы, строение, образование, механизм действия, влияние на обмен веществ, регуляция секреции
124. Гормоны мозгового слоя надпочечников, образование, химическая природа, механизмы действия, влияние на обмен веществ, регуляция секреции.
125. Гормоны коркового слоя надпочечников, представители, понятие о химической природе, механизм действия, влияние на обмен веществ, регуляция секреции.
126. Гормоны поджелудочной железы, химическая природа, механизмы действия, влияние на обмен веществ, регуляция секреции
127. Половые гормоны, классификация, понятие о химической природе, механизм действия, физиологическое действие (общее и специфическое).
128. Гормоны эпифиза, гипоталамуса и гипофиза – понятие о химической природе, биологическое действие, регуляция секреции
129. Паратгормон, кальцитонин, минералкортикостероиды - влияние на минеральный обмен.
130. Биохимические изменения при гипо- и гиперфункции щитовидной железы
XIV. ЭКОЛОГИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
131. Классификация веществ по типу взаимодействия человека с окружающей средой
132. Радионуклиды и их влияние на биохимические процессы в организме 133. Наследственность и вредные факторы окружающей среды
134. Механизмы защиты организма от влияния вредных факторов окружающей среды
135. Источники нитратов, нитритов и нитрозаминов. Допустимая норма в продуктах питания. Влияние на метаболизм
136. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие мышьяка на организм в норме и при избыточном поступлении
137. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие бора на организм в норме и при избыточном поступлении
138. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие брома на организм в норме и при избыточном поступлении
139. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие ртути на организм в норме и при избыточном поступлении
140. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие лития на организм в норме и при избыточном поступлении
141. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие никеля на организм в норме и при избыточном поступлении
142. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие кремния на организм в норме и при избыточном поступлении
143. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – воздействие ванадия на организм в норме и при избыточном поступлении
144. Химические загрязнители ОС. Условно-токсичные элементы – биохимические изменения в организме при недостатке и избытке фтора в ОС
145. Химические загрязнители ОС. Токсичные элементы – источники, пути поступления и выведения, депо, воздействие на организм алюминия
146. Химические загрязнители ОС. Токсичные элементы – источники, пути поступления и выведения, депо, воздействие на организм кадмия
147. Химические загрязнители ОС. Токсичные элементы – источники, пути поступления и выведения, депо, воздействие на организм свинца
148. Химические загрязнители ОС. Токсичные элементы – источники, пути поступления и выведения, депо, воздействие на организм бериллия
149. Химические загрязнители ОС. Токсичные элементы – источники, пути поступления и выведения, депо, воздействие на организм бария
150. Физиологические и патологические производные гемоглобина – условия, при которых они образуются, спектры поглощения
3. Тесты-700
Тема: Общие свойства белков, простые белки 1. Какая аминокислота входит в состав молекулы белка?
1. β - гистидин 2. ε - глутамин 3. γ- метионин 4. δ- пролин 5. α – аланин
2. Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым?
1. глицин 2. валин 3. серин 4. аланин 5. гистидин
3. Какая из перечисленных аминокислот относится к заменимым?
1. лейцин 2. валин 3. лизин 4. аланин 5. метионин
4. Какое процентное содержание азота в молекуле белка?
1. 21-23%
2. 15-17%
3. 12-14%
4. 70-80%
5. 25-28%
5. Какую массу имеют белки?
1. свыше две тысячи дальтон 2. свыше три тысячи дальтон 3. свыше четыре тысячи дальтон 4. свыше пяти тысяч дальтон 5. свыше шести тысяч дальтон
6. Какие аминокислоты придают белкам основные свойства?
1. циклические аминокислоты 2. оксиаминокислоты
3. моноаминодикарбоновые кислоты 4. диаминомонокарбоновые кислоты 5. моноаминомонокарбоновыы кислоты
7. Какие аминокислоты придают белкам кислые свойства?
1. моноаминодикарбоновые кислоты 2. моноаминомонокарбоновые кислоты 3. диаминомонокарбоновые кислоты 4. трикарбоновые кислоты
5. диаминодикарбоновые аминокислоты
8. Какому значению рН соответствует изоэлектрическая точка трипептида- лизилтирозиларгинина?
1. 7.0 2. 9.5 3. 5.5 4. 4.0 5. 6
9. Какая связь относится к пептидной?
О \\ ∕ 1. – С ─ N
\ H │ │ 2. – C = C -
3. O = C – NH2
│ 4. – NH – COO- ∕∕
5. H2 N - C
NH2
10 .Общая формула белка R /__ СООН При каком значении рН он электронейтрален?
\ COOH
1. 4.7 2. 7.0 3. 9.0 4. 10.2 5. 12.4
11. К какой группе относится приведенная аминокислота?
NH NH2
|| |
H2N - C –NH (CH2)3- CH- COOH 1. неполярные
2. полярные
3. полярные, но незаряженные 4. отрицательно заряженные
5. положительно заряженные
12. Какая связь образуется между молекулами глутатиона при окислении его 2-х молекул?
2 HOOC-CH –CH2 –CH2- CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH → ? │ │ - H2
NH2 CH2
│ SH 1. водородная
2. ионная 3. гидрофобная 4. дисульфидная
5. металлическая
13.В пробирке имеется неизвестный раствор. Какую качественную реакцию надо провести, чтобы установить наличия белка в этом растворе?
1. Биуретовую 2. Фоля
3. Адамкевича 4. Мульдера
5. Щульце –Распайля
14. Какой признак доказывает коллоидные свойства растворов белков?
1. быстрая диффузия 2. гомогенность системы 3. наличие дисперсной фазы 4. явление опалесценции 5. прозрачность
15. Какие факторы обуславливают устойчивость белков в растворах?
1. большие размеры белковых молекул 2.наличие функциональных групп 3. наличие гидрофобных групп
4.наличие заряда и гидратной оболочки 5. наличие гидрофильных групп
16. Что собой представляет вторичная структура белка?
1.способ связи аминокислот между собой 2. характер спирализации полипептидной цепи 3. способ связи белковой и простетической группы 4.форма белковых молекул
5.наличие особых химических свойств
17. Что собой представляет третичная структура белка?
1.пространственная укладка полипептидной спирали 2.спирализованная конфигурация полипептидной цепи 3.определенная последовательность аминокислот в цепи 4.совокупность нескольких полипептидный цепей
5.спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
18.Молекула белка – инсулина состоит из двух полипептидных цепочек, соединенных в двух местах дисульфидными мостиками. Какая структура характерна для инсулина?
1. первичная
2. вторичная α-спираль
3. вторичная β- складчатая 4. третичная
5. четвертичная 19. Что такое денатурация:
1. обновление всех структур белка 2. разрыв всех связей в белке
3. нарушение первичной структуры белка
4. нарушение всех структур белка, кроме первой 5. нарушение заряда и первичной структуры белка {Правильный ответ} = 4
20. Какой белок относится к фибриллярным белкам?
1. миозин 2. альбумин 3. гистон 4. глобулин 5. протамин
21. Какой белок относится к глобулярным белкам:
1. альбумин 2. фибриноген 3. кератин 4. коллаген, 5. эластин
22.Какую функцию выполняют склеропротеины?
1. регуляторную 2. транспортную 3. опорную
4. каталитическую 5. дыхательную
23. В каких процессах участвуют протамины и гистоны?
1. в поддержании осмотического давления 2. в передаче наследственных признаков 3. в передаче нервных импульсов
4. в защитных реакциях организма 5. в процессах транспорта
24. Какие вещества образуются при полном гидролизе белков?
1. оксикислоты 2. полипептиды
3. Д- аминокислоты 4. кетокислоты 5. α- аминокислоты
25. При добавлении мочевины в раствор белка белок выпал в осадок. При удалении мочевины путем диализа белок самопрозвольно восстанавливает свою нативную конформацию. Как называется этот процесс?
1. денатурация 2. ренатурация 3. гидролиз 4. разбавление 5. растворение
26.Вторичная структура белка – способ укладки полипептидной цепи в альфа-спираль или β- структуру. Какая связь в этом участвует?
1. Водородная 2. пептидная 3. дисульфидная 4. ангидридная 5. координационная
27. При добавлении к раствору белка равного объема насыщенного раствора (NH4)2SO4 появился осадок. Какой белок подвергся осаждению?
1. альбумин 2. глобулин 3. протамин 4. гистон 5. кератин
28. К биологической жидкости добавили раствор сульфата меди (II) в щелочной среде, при этом раствор окрасился в фиолетовый цвет. Какое из перечисленных веществ находится в растворе?
1. аминокислота 2. углевод 3. белок
4. фосфолипид 5. липид
29. Белок подвергли гидролизу в кислой среде. Какие вещества образуются, если при действии биуретового реактива раствор окрасился в фиолетовый цвет, а при действии (NH4)2SO4 выпал осадок?
1. L- аминокислоты 2. полипептиды 3. Д- аминокислоты
4. смесь аминокислот 5. оксикислоты
30. Изоэлектрическая точка белка альбумина равна рН= 4,8. При каком значении рН этот белок легче подвергнуть осаждению?
1. 3,7 2. 4,8 3. 7,0 4. 8,0 5. 12,0
31. Какая связь сохраняется в молекуле белка при увеличении температуры?
1. гидрофобная 2. водородная 3. ионная 4. дисульфидная 5. пептидная
32. В какой среде лежит изоэлектрическая точка белка, содержащего много остатков моноаминомонокарбоновых кислот?
1. 6.8 2. 9.5 3. 4.5 4. 10.4 5. 4.0
33. Общая формула дипептида :
H2N-CH2-СН2-СН2-СН2 -CH-CO-NH-CH- COOH │ │
NH2 CH2- CH2- CH2- NH-C-NH2 ||
NH 34. Какие аминокислоты входят в состав такого белка?
1. глицин, аспартат 2. аланин, серин 3. треонин, глицин 4. лизин, аргинин 5. серин, тирозин
35. Как называется метод разделения альбуминов от глобулинов по различию в величине заряда, а также молекулярной массе?
1. электрофорез 2. экстракция
3. кислотно-щелочная обработка
4. комплексонометрия 5. фильтрация
36.К раствору белка в пробирке добавили 10%-ный раствор сахарозы. Какой реагент надо добавить, чтобы на границе двух растворов появилось вишневое кольцо, доказывающее наличие триптофана в составе этого белка?
1. концентрированный раствор НCl 2. разбавленный раствор Н2SO4
3. разбавленный раствор HNO3
4. концентрированный раствор Н2SO4
5. концентрированный раствор HNO3
37.В пробирке находится раствор смеси альбумина и глобулина. Какую соль надо добавить, чтобы высалить альбумины?
1. 10%-ный раствор (NH4)2SO4
2. 30%-ный раствор (NH4)2SO4
3. 50%-ный раствор (NH4)2SO4
4. 70%-ный раствор (NH4)2SO4
5. 100%-ный раствор (NH4)2SO4
38.В пробирке находится раствор смеси альбумина и глобулина. Какую соль надо добавить, чтобы высалить глобулин?
1. 10%-ный раствор (NH4)2SO4
2. 30%-ный раствор (NH4)2SO4
3. 50%-ный раствор (NH4)2SO4
4. 70%-ный раствор (NH4)2SO4
5. 100%-ный раствор (NH4)2SO4
39.Сколько пептидных связей находится в гексапептиде?
1. две 2. три 3. четыре 4. пять 5. шесть
40.К биологической жидкости прибавляют щелочной раствор сернокислой меди (II). В присутствии белков и пептидов появляется фиолетовое окрашивание. Какое соединение образуется при этом?
1. хелатный комплекс 2. основная соль 3. кислая соль 4. двойная соль 5. нейтральная соль
41. К раствору белка добавили несколько капель сульфата аммония до получения осадка. Какой механизм этой реакции?
1. потеря заряда 2. коагуляция
3. приобретение заряда
4. потеря гидратной оболочки белка 5. комплексообразование
42. Альбумины участвуют в поддержании постоянного онкотического давления крови. Какое свойство лежит в основе этого свойства альбуминов?
1. гидрофобность 2. гидрофильность 3. растворимость 4. свертываемость 5. высаливаемость
43. Белок подвергли гидролизу в кислой среде. Какие вещества обра- зуются, если известно, что проделанная биуретовая реакция не дает фиолетовая окраску раствора, а при высаливании осадка не наблюдается?
1. альбумины 2. полипептиды 3. фосфопротеины 4. α-аминокислоты 5. гликопротеины
44. Какая из перечисленных аминокислот относится к циклическим?
1. глицин 2. изолейцин
3. аспарагиновая кислота 4. фенилаланин
5. метионин
45. Какая из перечисленных аминокислот легко образует амиды?
А- тирозин
Б- аспарагиновая кислота
В- аргинин Г- глицин Д- серин
46. какая из перечисленных аминокислот участвует в процессах метилирования?
А аланин Б валин В треонин Г метионин Д изолейцин
47.Какая из перечисленных аминокислот относится к моноаминомонокарбоновым?
1. аланин
2. глутаминовая кислота, 3. аргинин
4. лизин
5. аспарагиновая кислота
Глико-, хромопротеины: Представители, свойства, строение, значение 48. Какое вещество находится в составе простетической группы
хромопротеинов?
1. незаменимая аминокислота 2. фосфорная кислота
3. окрашенное вещество 4. производное глюкозы 5. минеральное вещество
49. Какой из перечисленных белков относится к дыхательным белкам 1. гемоглобин
2. гистоны 3. альбумины 4. пигменты 5. эластины
50. Какие реакции ускоряют дыхательные ферменты в организме?
1. депонирование кислорода 2. Реакции окисления
3. реакции гидролиза
4. реакции переаминирования 5. реакции декарбоксилирования
51. Что входит в состав молекулы гемоглобина?
1. один гем и одна полипептидная цепь 2. два гема и одна полипептидная цепь
3. четыре гема и четыре полипептидные цепи 4. один гем и две полипептидные цепи
5. два гема и две полипептидные цепи
52. Какое из ниже перечисленных соответствует рациональному названию гема гемоглобина ? 1. 1, 3,5,8-тетраметил, 2,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый порфин
2. 1, 3,5,8-тетраметил, 2,4-диэтил, 6,7-дипропионовокислый порфин 3. 1, 2,5,8-тетраметил, 3,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин
4. 1, 3,4,8-тетраметил, 2,5-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин
5. 1, 3,5,8-тетраметил, 2,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин
53. Какова химическая природа простетической группы гликопротеинов?*
1. фосфаты 2. гемы 3. углеводы 4. липиды
5. аминокислоты
54. Какие свойства придают истинным гликопротеинам углеводы?*
1. специфичность 2. неполноценность 3. полноценность 4. толерантность 5. термолабильность
55. Каково соотношение белкового компонента и простетической группы в истинных гликопротеинах?*
1. простой белок - 50% и простетическая группа -50%
2. простой белок - 80% и простетическая группа- 20%
3. простой белок - 20% и простетическая группа - 80%
4. простой белок - 90% и простетиче ская группа -10%
5. простой белок - 10% и простетическая группа - 90%
56. Что находится в составе простетической группы истинных гликопротеинов?
1. нуклеиновые кислоты 2. гликозамингликаны 3. нерегулярные углеводы
4. различные гемы 5. регулярные углеводы
57. Каково соотношение белкового компонента и простетической группы в протеогликанах?*
1. простой белок - 50% и простетическая группа -50%
2. простой белок - 80% и простетическая группа- 20%
3. простой белок - 20% и простетическая группа - 80%
4. простой белок -90% и простетиче ская группа -10%
5. простой белок - 10% и простетическая группа - 90%
58. Что находится в составе простетической группы протеогликанов?*
1. нуклеиновые кислоты 2. регулярные углеводы 3. нерегулярные углеводы 4. различные гемы
5. производные витаминов
59. Какой из ниже перечисленных белков относится к протеогликанам?*
1. .гиалуропротеин 2. муцин
3. церулоплазмин 4. транскортин 5. иммуноглобулин
60 .Какие чередующиеся пары мономеров входят в состав гиалуроновой кислоты?*
1. глюкуронат и ацетилглюкозамин
2.галактуронат и ацетилгалактозаминсульфат
3. глюкуронилсульфат и ацетилглюкозаминсульфат 4. глюкоза и нейраминовая кислота
5. сиаловая кислота и ацетилгалактозамин
61. Какие чередующиеся пары мономеров входят в состав хондроитинсерной кислоты?*
1. галактуронат и ацетилглюкозамин
2.глюкуронат и ацетилгалактозаминсульфат
3. глюкуронилсульфат и ацетилглюкозаминсульфат 4. глюкоза и нейраминовая кислота
5. сиаловая кислота и ацетилгалактозамин
62. Какие чередующиеся пары мономеров входят в состав гепарина?*
1. галакт уронат и ацетилглюкозамин
2.глюкуронат и ацетилгалактозаминсульфат
3. глюкуронилсульфат и ацетилглюкозаминсульфат 4. глюкоза и нейраминовая кислота
5. сиаловая кислота и ацетилгалактозамин
63. При добавлении гепарина к сыворотке крови, имеющей молочный цвет, сыворотка крови становится прозрачной.
Каков механизм этого действия?**
1.гепарин - активатор липопротеинлипазы 2. гепарин – антикоагулянт
3. гепарин - ингибитор ряда ферментов 4.гепарин цементирует связки и хрящи 5. гепарин уменьшает митоз
64. Гиалуроновая кислота из гликозамингликанов самая крупная. В ее состав могут входить от 100 до 20000 дисахаридных остатков. Имеет большой отрицательный заряд и большую вязкость. Какая роль
гиалуроновой кислоты связана с ее вышеперечисленными свойствами?**
1. способность цементировать клетки стенки сосудов 2. способность активировать гиалуронидазу
3. способность усиливать митоз 4. способность свертывать кровь
5. способность увеличивать трение суставных поверхностей 65. Какая составная часть хондроитинсульфата помогает в минерализации костной и хрящевой тканей?**
1. серная кислота
2.галактуроновая кислота 3.галактозамин
4.ацетилглюкозамин 5.ацетилгалактозамин
66.После мытья взяты 2 набора хирургических инструментов из разных операционных. Какая качественная реакция требуется для определения скрытой крови в хирургических инструментах?
1.Бензидиновая 2.Биуретовая 3.Нингидриновая 4.Шульце-Распайля 5.Мульдера
67.На месте происшествия на одежде подозреваемого высохшие пятна
красного цвета. Проведена бензидиновая проба. Результат положительный. Что доказывает эта проба?
1.наличие краски 2. наличие крови 3. наличие свеклы 4. наличие клубники 5. наличие томата
68.В лаборатории взята для анализа вытяжка из мяса. Какая реакция требуется для доказательства присутствия в ней полноценного белка?
1. Реакции на серосодержащие аминокислоты 2. Реакции на все незаменимые аминокислоты 3. Реакции на все заменимые аминокислоты
4. Реакции на несколько незаменимых аминокислот 5. Реакции на несколько заменимых аминокислот
69.Какие из перечисленных реактивов надо использовать для проведения реакции Шульце-Расспайля?
1.Реактив Миллона 2.Биуретовый реактив 3.Раствор сахарозы 4.Реактив нингидрина 5.Гипобромит натрия
70.В пробирках имеются растворы с различной степенью гидролиза белка. Какую следует применить реакцию для определения степени гидролиза белка в пробах, взятых до гидролиза и через 15, 30, 45 минут от начала гидролиза?
1. Биуретовая 2. Бензидиновая 3. Миллона
4. Ксантопротеиновая 5.Уффельмана
71. При некоторых хирургических операциях, а также при массивных травмах существует опасность возникновения внутрисосудистых тромбов. Какой гликозамингликан следует назначить для
профилактики этого осложнения?
1.гиалуронат
2.ходроитин-4-сульфат 3.хондроитин-6-сульфат 4.гепарин
5.кератансульфат
72. У больного склонность к тромбообразованию. Какой представитель гликозамингликанов можно использовать лечения и профилактики тромбозов?
1.гиалуронат
2.ходроитин-4-сульфат 3.хондроитин-6-сульфат 4.гепарин
5.кератансульфат Тема: Нуклеопротеины
73. Что является простетической группой нуклеопротеинов?
1. фосфорные кислоты 2. нуклеиновые кислоты 3. сложные липиды 4. нейтральные углеводы 5. гемовое железо
74. Какой белок, входящий в состав белковой части молекулы нуклеопротеинов, встречается только в организме человека?
1. альбумин 2. гистон 3. эластин 4. глобулин 5. протамин
75. Какие белки, входящие в состав белковой части молекулы
нуклеопротеинов, встречаются только в организме морских животных и рыб ?
1. протамины 2. альбумины 3. глобулины 4. эластины 5. гистоны
76. Что такое нуклеотиды?
1. структурные единицы нуклеиновых кислот 2. структурные единицы простых белков
3. структурные единицы гиалуроновой кислоты 4. структурные единицы хондроитинсульфата 5. структурные единицы гепарина
77. Комплементарность - это свойство оснований дополнять друг друга.
Для каких пар азотистых оснований характерно это свойство?
1. А и Т; Г и Ц 2. А и Г; Ц и Т 3. Г и Ц; А и У 4. Г и Т; А и Ц 5. А и Ц; Т и Г
78. Какая связь возникает между комплементарными основаниями для стабилизации вторичной структуры ДНК?
1. дисульфидная 2. водородная 3. ван-дер Ваальса 4. фосфодиэфирная 5. ионная
79. Что определяет специфичность первичной структуры РНК?
1. обе цепи ДНК 2. одна цепь ДНК 3. ДНК-полимераза
4. третичная структура ДНК 5. структурный ген ДНК
80. Какая форма характерна для вторичной структуры м-РНК?
1. клеверный лист 2. вид нуклеосомы 3. свободная петля 4. замкнутый овал 5. вид клубочка
81. Какая форма характерна для вторичной структуры т-РНК?
1. клеверный лист 2. вид нуклеосомы 3. свободная петля 4. замкнутый овал 5. вид клубочка
82. Что представляет собой кодон?
1. два рядом расположенных нуклеотида 2. три рядом расположенных нуклеотида
3. два рядом расположенных нуклеозидтрифосфата 4. три рядом расположенных нуклеозиддифосфата 5. три рядом расположенных нуклеозидтрифосфата 83. Что шифруется кодонами?
1. последовательность нуклеотидов
2. последовательность нуклеозиддифосфатов 3. последовательность нуклеозидтрифосфатов 4. последовательность аминокислот
5. последовательность генов
84. Какова роль т-РНК в процессе биосинтеза белка?
1. перенос информации из цитоплазмы в ядро
2. перенос аминокислоты из рибосомы в цитоплазму 3. перенос информации с ДНК на м-РНК
4. распознавание нуклеотида и их перенос в матрицу 5. узнавание аминокислот и их перенос в рибосому
85. Какие участки т-РНК обладают строгой специфичностью?
1. место соединения с аминокислотой и кодоном м-РНК 2. место соединения с ферментом и кодоном м-РНК
3. место соединения со специфическим ферментом и аминокислотой 4. место прикрепления рибосомы и неспецифического фермента 5. место присоединения с р-РНК и инициирующей аминокислотой 86. Что необходимо для того, чтобы т-РНК узнала свою аминокислоту?
1. участок соединения с кодоном м-РНК 2. акцепторный участок т-РНК
3. аминоацил-т-РНК-синтетаза
4. наличие минорных оснований т-РНК
5. пространственное соответствие аминокислоты и т-РНК 87. Какая нуклеиновая кислота узнает и определяет место аминокислоты в молекуле синтезируемого белка?
1. т-РНК 2. р-РНК 3. м-РНК 4. ДНК 5. и-РНК
88. В составе какой нуклеиновой кислоты находится антикодон?
1. ДНК 2. м-РНК 3. т-РНК 4. р-РНК 5. пре-р-РНК
89. Что собой представляет рибосома?
1. рибонуклеопротеин
2. комплекс аминокислота-т-РНК
3. матрица
4. дезоксирибонуклеопротеин 5. циклический нуклеотид
90. В каком направлении считывается генетическая информации согласно основному постулату биологии?
1. ДНК --→ РНК ---→- белок 2. РНК --→ ДНК ---→ белок 3. РНК --→ белок---→ РНК 4. белок--→ РНК ---→- ДНК 5. белок--→ ДНК ---→ РНК
91.Известно, что в трех пробирках содержатся различные предста- вители сложных белков. Какая реакция необходима для
доказательства, что белок относится к нуклеопротеинам ? 1. серебряная проба
2. бензидиновая проба 3. Реакция Фоля
4. биуретовая реакция 5. реакция Фелинга
92. Известно, что в трех пробирках содержатся растворы различных
представителей различных белков - простого, фосфопротеины, гликопротеины. Какая реакция необходима для доказательства, что белок является фосфопротеином?
1. бензидиновая проба 2. биуретовая реакция 3. серебряная проба 4. Реакция Фелинга 5. молибденовый реактив
93. Известно, что в трех пробирках содержатся растворы различных белков - простого, фосфопротеины, гликопротеины. Какая реакция необходима для
доказательства, что белок является гликопротеином?
1. бензидиновая проба 2. биуретовая реакция
3. серебряная проба 4. реакция Молиша
5. молибденовый реактив
94. Известно, что аминокислоту треонин к месту синтеза белка
транспортирует т-РНК, имеющая антикодон УГА. Какое строение будет иметь кодон м-РНК, шифрующий данную аминокислоту?
1.АЦУ 2. ТЦУ
